1按侧链（R）基团的结构不同：脂肪族gly ala val lue ile芳香族：Phe,Trp,Tyr 杂环族:His,Pro
2按侧链（R）基团的极性性质不同：带正电荷（碱性氨基酸）带负电荷（酸性氨基酸）asp glu asn gln
(1) 疏水氨基酸包括Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro,Phe和Trp(8)。(2) 极性氨基酸包括Gly,Ser, Thr, Asn, Gln, Cys和Tyr (7) 。(3) 荷电氨基酸包括Asp, Glu, Arg ，His和Lys(5)。
4构型：原子在空间的相对分布或排列称为分子的构型。[ 当一种构型改变为另一种构型时必须有共价键的断裂和重新形成。这种异构体在化学上可以分离，但不能通过简单的单键旋转相互转换]
5构象:是组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布。[一种构象转变为另一种构象不要求有共价键的断裂和重新形成，在化学上难于区分和分离的]
6 优势构象与旋转异构体 任何除Gly以外的氨基酸侧链中的组成基团都可以绕着其间的C-C单键旋转，从而产生各种不同的构象。在化学上有一个一般的原则，对二个四面体配位的碳原子，“交错构象” 是能量上最有利的排布，在这种构象中，一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的二个取代基之间。侧链中的每一个这种C原子，都有三种交错构象，它们彼此以120°旋转相关。
7旋转异构体（rotamer）对已精确测定的蛋白质结构的分析显示，大多数氨基酸残基的侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然蛋白质中，称为旋转异构体（rotamer）。
8肽键:一个氨基酸的羧基与下一个氨基酸的氨基经缩合反应形成的共价连接称为肽键。【一种酰胺键，稳定性较高,局部双键的性质，其键长仅1.33Å（1Å=10-8 cm），比一般的C-N单键（1.45Å）短。因此肽键不能旋转，具有反式（trαns）和顺式（cis）二种构型：肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。】
9氨基酸残基Amino acid residue：肽链中的氨基酸在形成肽链时彼此缩合失去一分子水，已不是原来完整的氨基酸分子。
10脯氨酸由于其特殊结构，由它的氨端形成的顺式肽键与反式肽键比较,能量降低为1:4。因此，脯氨酸反式肽键在天然蛋白质中很少出现，有人对已测定的部分高分辨率蛋白质结构作过分析，发现其出现频率仅0.05%，大多位于结构或活性重要部位。
11肽单位（peptide unit） ：肽链中的酰胺基称为肽单位。肽单位不能旋转。
肽平面（ peptide plane）组成肽单位的4个原子和2个相邻的Cα原子共处一个平面，称为肽平面。肽平面可以旋转。有序连接的肽平面就是多肽链的主链。故从结构上看，肽平面和侧链基团是蛋白质分子的基本建筑模块。
12多肽链的构象*肽单位在多肽链中被Cα原子上的二个共价单键Cα-C’（C’为羰基中的C原子）和N-Cα连接，由于肽单位是不能旋转的刚性平面基团，因此肽单位绕着这二个单键的旋转就是蛋白质分子主链的仅有自由度。*肽单位绕单键N-Cα 旋转形成的位置用φ角描述，绕单键Cα-C形成的位置用ψ角描述。因此，一个蛋白质分子的主链构象就可以用其所有组成氨基酸的一套(φ, ψ) 角度值来定量表征。*这一定量表述方法是基于立体化学中常用的扭角（torsion angle）或双面角（dihedral angle）系统。
（1）扭角（双面角） 扭角的定义及量值规定如下：由4个原子（或基团）组成的系统投影在与Ｂ－Ｃ键正交的平面上，A－Ｂ键投影与Ｃ－Ｄ键投影之间的夹角称为扭角。这角度也可视为A-B-C决定的平面与B-C-D决定的平面间的夹角，故也称为双面角。
(2) 多肽链的构象角 在多肽链中，绕共价单键N-Cα形成的扭角称为φ角，绕单键Cα-C’形成的扭角称为ψ角。一个氨基酸残基i的特定构象可由一对(φi,ψi)来规定，它们各包含的四原子体系如下:φi (C’i-1, Ni, Cαi, C’i) ψi (Ni, Cαi, C’i, Ni+1)其中，第二、三位原子间的共价键就是旋转的中心键。【侧链的构象也可以用它的构象角（ci）来规定，它的中心旋转键是侧链中的共价单键。所以，运用构象角可以将包括主链、侧链在内的整个蛋白质分子的特定构象定量地表征出来】
14拉氏构象图（Ramachandran）：印度学者Ramachandran及其同事根据原子的范德华半径确定了非键合原子之间的最小接触距离，并根据非键合原子之间的最小接触距离，确定哪些成对二面角所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并在φ（横坐标）对ψ（纵坐标）所作的φ-ψ图中标出，此图称为拉氏构象图。
** *运用拉氏构象图进行研究发现，肽链的折叠具有相当大的局限性。*没有或基本没有空间障碍的多肽链的φ, ψ值被限制在一有限的范围*拉氏构象图一直广泛用于鉴定实验测定的和计算机模型建造的各种蛋白质结构的合理性。*大量实验测定的蛋白质结构显示的结果与拉氏构象图所示的结果基本一致。**
15a-螺旋a-helix在a-螺旋中肽平面的键长和键角一定；肽键的原子排列呈反式构型；相邻的肽平面构成两面角；
【1】 基本结构参数：a 在天然蛋白质结构中发现的主要是右手型α螺旋，在标准螺旋中，φ, ψ角度值分别为-57°和-47°，位于拉氏构象图第三象限的允许区中。b每圈螺旋由3.6个氨基酸残基构成，每个氨基酸沿螺旋轴的长度为0.15nm，故一圈螺旋的螺距为0.54nm。c螺旋上第n个残基的C=0基与后面n+4残基的NH基形成氢键。d沿主链计数，一个氢键闭合的环包含13个原子，故α螺旋也称为3.613螺旋。e在实际蛋白质结构中，α螺旋的长度可有很大不同，从4.5个氨基酸到40多个氨基酸都有发现，平均长度大约是10个残基，相当于1.5nm长。f 除了螺旋两端的少数NH和CO未形成氢键外，螺旋中的所有C=0基和NH基都相互形成氢键，构成α螺旋稳定的重要因素。这使得α螺旋具有极性，并常常出现在蛋白质分子的表面。g螺旋的N, C, O原子与螺旋轴的距离分别为1.57，1.61，1.76Å，比它们的范氏半径仅大约0.1Å，因此α螺旋中心没有空腔，具有原子密堆积结构，这是其稳定的一个重要因素
【2】. 螺旋偶极子*在α螺旋中，肽单位都沿着螺旋轴以同一方向排布，因此其间所有氢键都指向同一方向。由于一个肽单位的NH和CO基各自具有极性，使其产生偶极矩，这一肽单位偶极矩也沿螺旋轴排布。这样产生的总效应就是使一段α螺旋整体成为一个偶极子，在其氨端荷局部正电，羧端荷局部负电。这一偶极矩的量级相当于在螺旋的每一端产生0.5-0.7单位电荷，这些电荷有可能吸引荷电的配体。*事实上，当配体含有荷负电的磷酸基时，常常发现它与螺旋的N端结合。但是，荷正电的配体很少发现它们与螺旋C端结合，这大概是因为除了偶极效应之外，结合尚需合适的立体化学因素。
【3.】两亲性螺旋 A在α螺旋中，氨基酸残基的侧链从螺旋骨架伸出，决定了螺旋的表面特性。B许多α螺旋的一侧主要分布着亲水（荷电、极性）残基，在另一侧主要集中疏水残基，从而具有两亲性（amphipathicity）。C这种两亲性螺旋常以其疏水面彼此聚合，也易于与其它疏水表面聚合，并可设计与两性介质结合。D在蛋白质中，α螺旋大多沿分子表面分布，其一侧面向溶剂，另一侧面向疏水内核，螺旋的两亲性正好适应这种要求。疏水残基与亲水残基按螺旋旋转周期规律地相间分布，是产生两亲性的基本原因【一段α螺旋是否具有两亲性，可用螺旋转轮（helicαl wheel）的方式来预测】
【4】倾向于形成α螺旋的氨基酸 *强烈倾向于形成α螺旋的氨基酸残基包括：Ala, Glu, Leu和Met；非常不利于α螺旋形成的残基有：Pro, Gly, Tyr和Ser。*其中Pro残基的侧链与主链N原子形成共价键，使其丧失形成氢键的能力，并对α螺旋构象产生空间障碍。因此，除螺旋的第一圈外，α螺旋中凡有Pro出现的地方就会发生弯折。*不能把所有出现弯折的情况均归因于Pro的出现
16. β层（β-sheet）β链（β-strand）**β层的基本单位是β链，它在多肽链中具有近乎全伸展的构象，可视为每圈具有2个氨基酸残基和每个残基有约0.35nm平移距离的特殊螺旋，位于拉氏构象图的第二象限中。【只有当一股β链与另一股β链间以主链氢键相联，组合在β层时，它们才能稳定。所以，在蛋白质结构中出现β链都是以β层方式存在，它们一般包含5-10个氨基酸。】
【1】平行和反平行β层 β链的组织方式与α螺旋有显著不同:α螺旋是由一条多肽链在序列上相近的连续区构成的，β层则是由序列上离得很远的（分子内）或不相关的（分子间）不同多肽链区域组合而成的。在β层中，来自不同位置的β链彼此靠近，在链间组成C=0与NH氢键，形成层状结构*β链呈锯齿状:几条β链形成的β层并非是完全平面的，而是以Cα为支点上下折叠，相应的侧链的取向也随之上下交替。所以β层在早期被称为β折叠层。 *在平行β层（parallel β-sheet）中的所有β链都具有同一走向，即从氨端到羧端；在反平行β层（antiparallel β-sheet）中的相邻二条β链具有相反的走向，一条从氨端到羧端，另一条则从羧端到氨端。反平行层更稳定 *β层可以由同一分子内同一肽链的不同区域或不同肽链的β链形成。 *混合型β层:β链也可以组合成混合型β层，即一部分以平行方式排布，而另一部分以反平行方式排布，β层的组织有很强的对抗混合层形成的趋向
【2】扭转层:在已知的蛋白质结构中，所有平行、反平行和混合型β层中的β链都是沿其前进方向不断扭转的肽链（twisted strαnd），，从而使实际蛋白质结构中出现的β层都不是平直的层面，而是一种扭转层。【扭转β层也有左右手两种方式，但在已知结构中发现的仅有单一型式，称为右手扭转。 】
17环肽链（loop）相对刚性的α螺旋和β层组合构成蛋白质的完整三维结构时，必须有环状肽链相连接。
【1】回折（reverse trun）结构的基本特征是使其所连接的肽链发生180°的急转弯。现在知道，球蛋白约三分之一残基是位于多肽链的急转弯区域中，它们使分子表面的肽链反向转折从而使蛋白质的球状结构得以形成。
β-转折（β-turn） 最常见的回折结构是β转折（β-turn，中译也称β-转角）。β-转折是由4个氨基酸残基（i到i+3）顺序连接的一段短肽链，它具有180°弯折的特殊构象。标准的β-转折的第4个残基（i+3）NH与第一个残基（i）的C=O间有氢键形成，称为4®1氢键。由于这一构象的柔性及蛋白质表面介质环境的复杂性，有时β-转折的4®1氢键不能形成，因此在β-转折的实际辨识中，第1个残基与第4个残基的Cα间的适当距离比有无氢键更为重要。【 存在三种类型的标准β-转折，称为I型，II型，III型；它们各自的对映体也存在，称为I’, II’和III’型。最常见的是I型β-转折，其在蛋白质中的出现频率比II型高2-3倍】
γ-转折 由三个氨基酸残基构成的转折也有发现，称为γ-转折（γ-turn）
β发夹 通过一段短的环链将二条相邻的β链连接在一起的结构，称为β发夹或发夹（hairpins）结构。【β发夹经常出现在蛋白质结构中，常具有重要的功能性意义，如参与配体-受体结合位置以及酶活性中心的形成】。
β凸起的基本结构特征是，在两个连续β型氢键之间的一个凸起区域，一股链上的二个残基对着另一股链上的一个残基。
18疏水内核：随后大量蛋白质结构被阐明，显示出蛋白质结构具有一个共同的特征：分子内都有一个疏水内核，由紧密堆积的疏水侧链构成。将疏水侧链堆积进入分子内部，是蛋白质折叠的主要驱动力，是天然蛋白质稳定的基本结构因素。
【1蛋白质分子内核中的疏水侧链是以高度协调的方式达到紧密堆积的，它们的几何形貌必须达到空间互补，并与分子内部的二级结构协调相嵌。2*对一些蛋白质疏水内核的堆积密度，估算所得到的平均值是0.75，表明尽管蛋白质的整体结构各不相同，但它们的疏水内核的堆积密度与大多数密堆积晶体一样高。*3疏水内核还是推动以二级结构为基础的蛋白质分子骨架形成的重要因素。4由于疏水侧链的内埋，必然带动其主链也随之进入分子内部。5主链是高度极性的，它们每个肽单位都带有一个氢键给体NH和一个氢键受体CO。在内核的疏水环境中，这些极性基团必须通过彼此形成氢键来彼此中和。这是蛋白质二级结构（主要是α螺旋和β层）形成的驱动因素。】
19疏水作用*疏水内核的形成是以疏水相互作用为基础的。*所谓疏水作用（hydrophoβic interαction）是指非极性基因在任何极性环境中强烈趋于彼此聚集的择优效应。*疏水作用在本质上是一种能量效应。疏水作用是一个从高能态趋于低能态的自动发生的过程。
------文章版权归原作者所有, 未经允许请勿转载, 如有任何问题请联系我们。
